Дипломная работа на тему "ТЮМГУ | Активность супероксиддисмутазы в различных тканях крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом "

Работа на тему: Активность супероксиддисмутазы в различных тканях крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом
Оценка: хорошо.
Оригинальность работы на момент публикации 50+% на антиплагиат.ру.
Ниже прилагаю все данные для покупки.
https://studentu24.ru/list/suppliers/Anastasiya1---1326

Описание работы

МИНИСТЕРСТВО НАУКИ И ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
Федеральное государственное автономное образовательное учреждение
высшего образования
«ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

ИНСТИТУТ БИОЛОГИИ
Кафедра анатомии и физиологии человека и животных

РЕКОМЕНДОВАНО К ЗАЩИТЕ В ГЭК

ВЫПУСКНАЯ КВАЛИФИКАЦИОННАЯ РАБОТА
бакалаврская работа
АКТИВНОСТЬ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ В РАЗЛИЧНЫХ ТКАНЯХ КРЫС, ПОДВЕРГНУТЫХ ДЕЙСТВИЮ СТРЕССА И ОБРАБОТАННЫХ
АНТИХОЛИНЭСТЕРАЗНЫМ ПРЕПАРАТОМ

06.03.01 Биология Профиль «Биохимия»

Тюмень 2022

ОГЛАВЛЕНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ 3
ВВЕДЕНИЕ 4
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 6
1.1. СТРУКТУРА СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ 6
1.2. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ 10
1.3. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ 13
1.4. СТРУКТУРА КАТАЛАЗЫ 15
1.5. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ КАТАЛАЗЫ 20
1.6. ВЛИЯНИЕ СТРЕССА НА ОКСИДАТИВНЫЙ СТАТУС ОРГАНИЗМА 23 1.7. АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА ОРГАНИЗМА 27
1.8. АНТИХОЛИНЭСТЕРАЗНЫЕ ПРЕПАРАТЫ И ИХ ВЛИЯНИЕ НА РАЗВИТИЕ СТРЕССОВЫХ РЕАКЦИЙ И ОКСИДАТИВНЫЙ СТАТУС ОРГАНИЗМА 28
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 31
2.1. ОБЪЕКТ ИССЛЕДОВАНИЯ 31
2.2. ОПРЕДЕЛЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ 31
2.3. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ 31
2.4. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ КАТАЛАЗЫ 32
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 34
ВЫВОДЫ 39
БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК 40

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ
АОС - антиоксидантная система АФК - активная форма кислорода АХЭ - ацетилхолинэстераза
АХЭП - антихолинэстеразные препараты ГП - гидроперекиси липидов
ДК - диеновые конъюгаты
КБП - кора больших полушарий МДА - малоновый диальдегид ОС - оксидативный стресс
ПНЖК - полиненасыщенные жирные кислоты ПОЛ - перекисное окисление липидов
ПО - перекисное окисление СОД - супероксиддисмутаза
СО - свободнорадикальное окисление СР - свободный радикал
СМФ- смешанная мембранная фракция
NADF - никотинамидадениндинуклеотид фосфат GSH - восстановленный глутатион
GSSG - окисленный глутатион Н202 - пероксид водорода
02•- - супероксидный анион-радикал ОН• - гидроксильный радикал

ВВЕДЕНИЕ
Во всех типах живых организмов непрерывно протекают реакции одноэлектронного восстановления, приводящего к формированию АФК. Окислительный стресс определяется как состояние дисбаланса между антиоксидантной и прооксидантной защитой организма. Современные исследования показывают, что ОС служит потенциальным источником для ряда хронических заболеваний [Цейликман, с. 210]. Развитию окислительного стресса противостоит антиоксидантная система организма. Ключевым ферментом АОС является супероксиддисмутаза, она относится к первой линии защиты клетки, прерывая цепь свободнорадикальных процессов в начале своего зарождения [Н. Younus, с. 88-89]. Активность ферментов АОС взаимосвязана и сбалансирована, а их кооперативное действие необходимо для защиты клеток тканей от АФК. Таким образом, исследование активности ферментов АОС, является одной из актуальных задач, поскольку это является важным критерием для установления механизмов устойчивости организма в развитии различных заболеваний, а также для разработки лекарственных средств [Парфенов, с. 45].
В связи с вышеизложенным, была сформулирована цель работы - исследовать активность супероксиддисмутазы в различных тканях крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом. Для достижения данной исследовательской цели были определены следующие задачи:
1. Исследовать концентрацию аскорбиновой кислоты и ее фракций в надпочечниках крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом;
2. Исследовать активность супероксиддисмутазы в смешанной мембранной фракции, полученной из различных тканей крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом;
3. Исследовать активность каталазы в смешанной мембранной фракции, полученной из различных тканей крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом.

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК
1. Amit В., Som Dutt, Arun Kumar. The basic and applied aspects of superoxide dismutase // Joumal of Molecular Catalysis В: Enzymatic. 2014. Vol. 68. No 2. 21 р.
2. Brandon G.E., Toma F. D. Melissa Т.F. Extracellular superoxide dismutase and its role in cancer // Free Radical Biology and Medicine. 2017. Vol. 20. № 7. Р. 1- 127.
3. Christophe Glorieux, Pedro Buc Calderon. Catalase, а remarkaЫe enzyme: targeting the oldest antioxidant enzyme to find а new cancer treatment approach
//Biological Chemistry. 2017. Vol. 398. №10. Р. 1095-1108.
4. Dennis P.R., Otto F.Schall. Structure-Activity Studies and the Design of Synthetic Superoxide Dismutase (SOD) Mimetics as Therapeutics // Advances in Inorganic Chemistry. 2016. Vol. 35. № 18. Р. 5213-5230.
5. Effect of six oximes on acutely anticholinesterase inhibitor-induced oxidative stress in rat plasma and brain. Evica Antonijevic // Molecular Toxicology. 2017. Vol. 92. № 2. 745 р.
6. Eva Nozik-G. Hagir В. Extracellular superoxide dismutase // The Intemational Joumal ofBiochemistry & Cell Biology. 2015. Т. 35. №7. 24 с.
7. Н. Уounus. Therapeutic potentials of superoxide dismutase // Int J Health Sci (Qassim). 2018. Vol. 12. № 3. Р. 88-89.
8. Jun Lu, Ame Holmgren. The thioredoxin antioxidant system // Free Radical Biology and Medicine. 2018. Vol. 66. № 1. Р. 75-87.
9. LuМiaoDaret K.St. Clair. Regulation of superoxide dismutase genes: Implications in disease // Free Radical Biology and Medicine. 2019. Vol. 47. № 4. 56 р.
10. Michael M.Gaschlera, Brent R.Stockwell. Lipid peroxidation in cell death // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2017. Vol. 482. № 3. Р. 419-425.
11. Madhur М. Goyal, Anjan Basak. Human catalase: looking for complete identity
// Protein Cell. 2010. Vol 1. Nol0. Р. 888-897.
12. Patrik К. Crystal structure of nitrated human manganese superoxide dismutase: Mechanism of inactivation // Free Radical Biology and Medicine. 2016. Vol.1.
№40. 458 р.
13. Ying Wang, Robyn Branicky, Alycia Nоё, Siegfried Hekimi. Superoxide dismutases: Dual roles in controlling ROS damage and regulating ROS signaling
// J. Cell Biol. 2018. Vol. 217 № 6. Р. 1915-1928.
14. Бакурова Е.М. Особенности образования перекиси водорода в эпителиальных опухолях// Евразийский Союз Ученых. 2015. Т. 24. №8-2. С. 17-21.
15. Безручко Н. В., Рубцов Г. К., Ганяева Н. Б., Козлова Г. А., Садовникова Д. Г. Каталаза биологических сред организма человека и ее клинико биохимическое значение в оценке эндотоксикоза// Вестник ТГПУ. 2012. Т. 7. №. 122. С. 94-97.
16. Боровкова Т.А., Мякотных В.С. Нарушения липидного обмена и процессов свободнорадикального окисления в патогенезе сердечно-сосудистых заболеваний пожилых// Клиническая геронтология. 2010. Т. 1. №9-10. С. 18-20.
17. Бичкаева Ф. А. Физиологические особенности липидного, углеводного и белкового обменов// Экология человека. 2006. Т. 12. №3. 17 с.
18. Волосовец О.П. Эндогенные оксиданты и антиоксидантная система человеческого организма// Теоретическая медицина. 2014. Т. 59. №8 С. 90- 94.
19. Волыхина В. Е., Шафрановская Е. В. Супероксиддисмутазы: структура и свойства// Вестник ВГМУ. 2009. Т. 8. №-4. 23 с.
20. Габитова Д. М., Рыжикова В. О., Рыжикова М. А. Антиоксидантная защитная система организма // Башкирский химический журнал. 2006. Т. 13. №2. 22 С.
21. Гарина Е. И. Воздействие бигуанидиновых производных на антиоксидантный статус крыс при гипергликемии, индуцированной стрептозоцином и протамин-сульфатом: специальность 03.01.04. Биохимия, дис. канд. биол. наук. Воронеж, 2019. С. 21-25.
22. Ефременко Ю. Р., Королева Е. Ф., Горшкова Т. Н. Показатели липидного обмена и свободнорадикального окисления при метаболическом синдроме
// Вестник ННГУ. 2011. Т. 2. No2. С.183-189.
23. Зиангиров Р. А., Бакиров Р. Р., Афанасьева А. Ф., ГалимоваЕ. С. Некоторые аспекты изучения состояния перекисного окисления липидов у пожилых // Баш. хим. ж. 2009. Т. 7. №3. С. 5-7.
24. Коношенко С. В. Образование вторичных продуктов перикисного окисления липидов и продуктов распада белков в эритроцитах человека в условиях моделирования окислительного стресса при различной температуре. Ученые записки Крымского федерального университета имени В. И. Вернадского// Биология. Химия. 2010. Т. 23. №4. С. 125-130.
25. Кореновский Ю.В. Матриксная металлопротеиназа-9, супероксиддисмутаза и перекисное окисление липидов у недоношенных новорожденных с перинатальной гипоксией // Бюллетень сибирской медицины. 2011. Т. 10. №2. С.24-35.
26. Латюшин Я. В., Павлова В. И., Камскова Ю. Г., Сарайкин Д.А. Влияние церулоплазмина на динамику перекисного окисления липидов и активность антиоксидантной системы// Вестник ЮУрГУ. 2014. Т. 14, № 1. 32 с.
27. МеньщиковаЕ. Б., Ланкин В. 3., Зенков Н. К., Бондарь И. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. Фирма «слово»: Москва 2006. С. 203-228.
28. Назарова С. И., Атаджанов Т. В. Процессы перекисного окисления липидов и антиоксидантная защита организма// Вестник Авиценны. 2013. Т. 1. №2. 55 С.
29. Нестеров Ю. В. Изменение активности супероксиддисмутазы, каталазы и свободнорадикальных процессов в легочной ткани крыс разного
постнатального возраста при тепловом стрессе// Физиология. 2016. Т. 4. No2. С. 75-80.
30. Николаева Т. В. Показатели антиоксидантной активности и перекисного окисления липидов // Оренбургский медицинский вестник. 2017. Т. 24. №1. 17 С.
31. Парфенов Э. А. Факторы самозащиты животных организмов: группа аскорбиновой кислоты и сопряженные редокс-факторы // Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии. 2015. Т. 13. №4. С. 42-95.
32. Пашковский П.П., Радюкина Н.Л. МикроРНК и регуляция экспрессии генов Cu/Zn-COД в растении Thellungiella salsuginea при действии различных концентраций меди// Вести. Том. гос. ун-та. Биология. 2011. Т. 17. №3 15
33. Перфилова В. Н., Тюренков И. Н., Гречко О. Ю., Ламтюгин Ю. В. Влияние структурного аналога гамма-аминомасляной кислоты на выраженность процессов перикисного окисления липидов и активность антиоксидантных ферментов// Вестник ВолГМУ. 2010. Т. 1. №1. С. 23-30.
34. Пушкина Т. А. Супероксиддисмутаза в составе антиоксидантной терапии: состояние вопроса и перспективы// НМП. 2016. Т. 3. №4. С. 42-47.
35. Рязанцева Л. Т. Ферменты-антиоксиданты: структурно-функциональные свойства и роль в регулировании метаболических процессов // Вестник ВГТУ. 2011. Т. 6. №2. С. 3-5.
36. Самойлова М. В. Влияние астаксантина как сильнейшего антиоксиданта на организм человека// Здоровье и образование в XXI веке. 2015. Т. 8. №1. С. 103-105.
37. Сидорова Т. А., Вагида М.С., Калия О.Л., Герасимова Г. К. Роль каталазы в защите опухолевых клеток от окислительного стресса, индуцированного бинарной каталитической системой «терафтал + аскорбиновая кислота» // Клиническая онкогематология. 2014. Т. 7. № 3. С. 282-289.
38. Сирота Т. В. Активность цитоплазматической супероксиддисмутазы // Биомедицинская химия. 2014. Т. 60. Nol. С. 63-71.
39. Тиханов В. И. Изменение продуктов и субстратных составляющих перекисного окисления липидов в ткани печени на фоне холодового стресса
// Бюллетень сибирской медицины 2013. Т. 6. №50. С. 62-66.
40. Тюнин М.А. Проблема промежуточного синдрома при отравлениях антихолинэстеразными соединениями // Токсикологический вестник. 2017. Т. 2. №4. С. 40-49.
41. Хамадьянова А.У. Роль свободнорадикального окисления в патогенезе воспалительных заболеваний органов малого таза и возможность фармакологической коррекции // Медицинский вестник Башкортостана. 2016. Т. 11. №6. С. 35-39.
42. Цейликман В.Э., Лукин А. А. Влияние окислительного стресса на организм человека // Международный научно-исследовательский журнал. 2022. Т. 117. №3. 210 С.
43. Чанчаева Е.А., Айзман Р. И., Герасев А. Д. Современное представление об антиоксидантной системе организма человека// Экология человека. 2013. Т. 15. №7. 25 С.
44. Шадрина В. Д., Вахнина Н. А., Бойко Е. Р. Активность супероксиддисмутазы, глутатионпероксидазы, глюкозо-6- фосфатдегидрогеназы в эритроцитах нетренированных крыс в плавательном тесте «до отказа» // Ульяновский медико-биологический журнал. 2020. Т.1. № 4. С. 133-141.
45. Щёкотова А. П. Особенности окислительного стресса при гепатите С // Методы диагностики и технологии. 2012. Т. 31 №1. С. 98-101.
46. Эйсмонт Ю. А. Противовоспалительный коньюгат на основе супероксиддисмутазы // Медицинская иммунология. 1999. Т. 1. №3. С. 31- 32.