Магистерская диссертация на тему "ТЮМГУ | Правовое регулирование отношений, связанных с устройством и воспитанием детей, оставшихся без попечения родителей"
1
Работа на тему: Правовое регулирование отношений, связанных с устройством и воспитанием детей, оставшихся без попечения родителей
Оценка: отлично.
Оригинальность работы на момент публикации 50+% на антиплагиат.ру.
Ниже прилагаю все данные для покупки.
https://studentu24.ru/list/suppliers/Anastasiya1---1326
Оценка: отлично.
Оригинальность работы на момент публикации 50+% на антиплагиат.ру.
Ниже прилагаю все данные для покупки.
https://studentu24.ru/list/suppliers/Anastasiya1---1326
Демо работы
Описание работы
МИНИСТЕРСТВО НАУКИ И ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИФедеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования
«ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»
ИНСТИТУТ БИОЛОГИИ
Кафедра анатомии и физиологии человека и животных
Заведующий кафедрой к.б.н., профессор
ВЫПУСКНАЯ КВАЛИФИКАЦИОННАЯ РАБОТА НА ТЕМУ:
«Влияние цитоскелета на активность и свойства ацетилхолинэстеразы эритроцитов крыс»
06.03.01 «Биология», профиль «Биохимия»
г. Тюмень, 2022
ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ 3
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 6
1.1 Ацетилхолин как нейротрансмиттер 6
1.2 Холинергическая система. Общая характеристика 7
1.3 Общая характеристика холинэстераз 11
1.4 Холинэстераза мембраны эритроцитов 12
1.5 Общая характеристика ингибиторов холинэстераз 16
1.6 Свойства детергентов и их влияние не мембраны 19
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 22
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 27
ВЫВОД 33
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 34
ВВЕДЕНИЕ
Цитоскелет играет важную роль в функционировании всех клеток млекопитающих поддерживая целость мембраны и участвуя в различных физиологических функциях клетки. Особенно важную роль цитоскелет играет важную роль в эритроцитах обеспечивая упруго-деформационные свойства мембраны. Вместе с тем известно, что цитоскелет оказывает влияние на липидный матрикс биологических мембран. Удаление цитоскелета влечет за собой существенные изменения в функционировании биологических мембран, которые выражаются в деформации мембраны, и которая может сказаться в целостном функционировании липидного матрикса и мембран- свазянных ферментов в то числе и на активности ацетилхолинэстеразы [Mason et al., 2013, p. 21].
Холинэстеразы, в частности ацетилхолинэстераза является регуляторным ферментом гидролизующий нейротрансмиттер ацетилхолин до холина и ацетата главным образом в головном мозге млекопитающих. Ацетилхолинэстераза (АХЭ) в большом количестве содержится в головном мозге, но также обнаруживается в поперечно-полосатых мышцах, эритроцитах и в самих холинергических нейронах [Grisaru et al., 1999; Paleari et al., 2008]. Активность ацетилхолинэстеразы зависит от множества эндогенных и экзогенных факторов таких как: курение, диета, заболевание почек и печени, употребление различных лекарственных веществ, а также интексециды содержащих фосфоорганические соединения [Kaizer et al, 2004]. Ацетилхолинэстераза также имеет важную роль в пролиферации нервной ткани и развитии опухолевых клеток [Paleari et al, 2008]. Отмечено, что локальная лимфоцитарная холинергическая система оказывает влияние на функционирование иммунной системы.
Ацетилхолинэстераза (АХЭ) эритроцитов биохимически почти идентична с ацетилхолинэстеразой в головном мозге. Это связано с тем, что каталитические субъединицы ацетилхолинэстеразы эритроцитов схожие с каталитическими субъединицами АХЭ в синаптических щелях. Таким образом, эритроцитарная Ацетилхолинэстераза может служить моделью изучения влияния различных эндогенных и экзогенных факторов.
С учетом данной позиции сформулирована проблема исследования, которая заключается в теоретическом и экспериментальном обосновании влияния цитоскелета на свойства и активность ацетилхолинэстеразы эритроцитов крыс.
Цель исследования: изучить влияние цитоскелета на активность и кинетические параметры ацетилхолинэстеразы эритроцитов крыс.
Задачи
- исследовать активность ацетилхолинэстеразы и определить основные кинетические параметры гидролиза ацетилтиохолина в мембранных препаратах эритроцитов крыс (тенях);
- исследовать активность ацетилхолинэстеразы и определить основные кинетические параметры гидролиза ацетилтиохолина в мембранных препаратах эритроцитов крыс после удаления спектрин-актиновой сети;
- изучить влияние тритона Х-100 на активность ацетилхолинэстеразы в бесспектриновых везикулах полученных из эритроцитов крыс.
Теоретико – методологической основой исследования являются:
1. Методика получения мембранных препаратов эритроцитов гипоосмотическим гемолизом Dodge et.al (1953).
2. Для получения бесспектриновых везикул использовали метод [Steck & Kant 1971].
3. Методика исследования активности холинэстераз [Elman et al., 1961].
4. Методика количественного определения белка [Lowry et al., 1951].
Методы исследования: Теоретические (анализ зарубежной и отечественной научной литературы по проблеме исследования), экспериментальные (постановка эксперимента по проблеме исследования).
Экспериментальной базой исследования: является кафедра анатомии и физиологии человека и животных института Биологии, Тюменского государственного университета.
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
1. Almizraq, R.J. Characteristics of extracellular vesicles in red blood concentrates change with storage time and blood manufacturing method / R.J. Almizraq [et al.] // Transfus. Med. Hemother. 2018. Vol. 45, P, 185-193.
2. Burnouf, T. An overview of the role of microparticles/microvesicles in blood components: Are they clinically or harmful? / T. Burnouf [et al.] // Transfus. Apher. Scien., 2015, Vol. 53, P, 137-145.
3. Brett A. English, Andrew A. Webster. Acetylcholinesterase and its Inhibitors // Primer on the Autonomic Nervous System. Elsevier, 2012, P, 631–633.
4. Cummings, J, Cholinesterase Inhibitors //A New Class of Psychotropic Compounds The American Journal of Psychiatry 2000, vol. 157., P. 4–15.
5. Das UN. Acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase as possible markers of low-grade systemic inflammation. Med Sci Monit. 2007.
6. D’Alessandro, A. Omics markers of the red cell storage lesion and metabolic linkage // A. D’Alessandro [et al.] // Blood Transfus. 2017, Vol. 15, P. 137-144.
7. Dubrovskii, V. N., & Orlova, L. A. (2021). Effect of Detergents on Activity and Magnesium-Dependent Properties of Different Isoforms of Na+,K+- ATPase in the Crude Membrane Fraction of Rat Cerebral Cortex. Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 171(5), P.611–614.
8. Diane I. Bitzinger, Michael Gruber, Simon Tummler, Bernhard Michels, Anika Bundscherer, Susanne Hopf, Benedikt Trabold, Bernhard M. Graf, York A. Zausig. Species – and concentration-depended differences of Acetyl and Butyrylcholinesterase to physostigmine and neostigmine. Neuropharmacology 2016.
9. Dodge J., Mitchell C., Hanahan D. The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghosts of human erythrocytes // Arch. Biochem. Biophys. 1963. Vol.100, № 1.
10. Harald Hampel, M. Marsel Mesulam, A Claudio Cuello, Martin R Farlow, Ezio Giacobini, George T Grossberg, Ara S Khachaturian, Andrea Vergallo, Enrica Cavedo, Peter J Snyder, Zaven S Khachaturian, The cholinergic system in the pathophysiology and treatment of Alzheimer’s disease, Brain , Vol. 141, July 2018, P. 1917–1933,
11. J. Mason, The Recovery of Plasma Cholinesterase and Erythrocyte Acetylcholinesterase Activity in Workers after Over-exposure to Dichlorvos, Occupational Medicine, Vol. 50, 2000, P.343–347,
12. Massoulie J. The origin of the molecular diversity and functional anchoring of cholinesterases // neurosignals. 2002. Vol. 11. №3. P. 130-143.
13. Nakamura K, Watanabe N, Ohkawa H et al. Effects on caregiver burden of a donepezil hydrochloride dosage increase to 10 mg/day in patients with Alzheimer’s disease. Patient Preference and Adherence 2014, P.1223–1228.
14. Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, Silman
I. Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein//Science. 1991 P.872.
15. Sofuoglu, Waters, Poling, & Carroll., Galantamine is a reversible acetylcholine esterase inhibitor and enhanced reaction time and accuracy in a rapid visual information processing task in recently abstinent cocaine users, 2011.
16. Shi H, Liu Z, Li A, Yin J, Chong AGL, Tan KSW, et al. (2013) Life Cycle- Dependent Cytoskeletal Modifications in Plasmodium falciparum Infected Erythrocytes.
17. Zhou W., Lv S. Delayed recovery from paralysis associated with plasma cholinesterase deficiency //Springerplus. 2016., Т. 5. С. 1-4.
18. Агаджян Н.А., Смирнов В.М. Нормальная физиология. Москва: Мед. информ. агентство, 2007. C.519.
19. Антохин А.М., Гайнуллина Э.Т., Тараченко В.Ф., Рыжиков С.Б., Яваева Д.К., Холинэстеразы: структура активного центра и механизм влияния
блокаторов холинорецепторов на скорость взаимодействия с лигандами // Успехи химии. 2010. Т. 79. № 8. С.780-795.
20. Рабинович А.Л., Корнилов В.В., Балабаев Н.К. / Свойства бислоев ненасыщенных фосфолипидов: влияние холестерина // Биолог. мембраны. 2007. Т. 24, № 6. С. 490–505.
21. Барсуков Л.И., Как собрать мембрану (Солюбилизация и реконструкция мембран) // Соросовский образовательный журнал., Т.8., №1. 2004.
22. Бойтлер Э. Нарушение метаболизма эритроцитов и гемологическая анемия / Э. Бойтлер; пер. с англ. М.: Медицина, 1981. C. 256.
23. Боровская М.К., Кузнецова Э.Э., Горохова В.Г., Корякина Л.Б., Курильская Т.Е., Пивоваров Ю.И. Структурно-функциональная характеристика мембраны эритроцита и ее изменения при патологиях разного генеза // Acta Biomedica Scientifica. 2010. №3.
24. Блума Р.К. Исследование структурно-функциональных свойств мембраны эритроцитов с помощью флуоресцентных зондов ДСМ и ДСП-6 / Р.К. Блума, И.Э. Калниня, С.М. Иванова // Биологические мембраны. 1992. Т. 9, вып. 5., С. 453–463.
25. Бурчинский С.Г., Райченко Е.В., Гуща В.В. Препараты ингибиторы Холинэстеразы в терапии деменций: Клинико-фармакологические аспекты // Международный неврологический журнал. 2018. № 2 (96). С. 52-61.
26. Гончарова Е.И. Белки цитоскелета эритроцитов / Е.И. Гончарова, Г.П. Пинаев // Цитология. 1988. Т. 30, № 1. С. 5–18.
27. Голиков С.Н., Розенгарт В.И. Холинэстеразы, Антихолинэстеразные вещества // Ленинград: Медицина, 1964. С. 382.
28. Громов П.С. Двухмерная карта мембранных белков эритроцитов человека / П.С. Громов, С.Ф. Захаров, С.С. Шишин и др. // Биохимия. 1988. Т. 53, вып. 8. С. 1316–1326.
29. Дамулин И.В. Болезнь Альцгеймера. Проблемы и переспективы. // М. 2003. С. 20.
30. Заводник И.Б. Осмотический и механический лизис эритроцитов человека / И.Б. Заводник, Т.П. Пилецкая, И.И. Степуро // Биолог. мембраны. 1995. Т. 12, № 4. С. 400–407.
31. Драбкина Т.М., Кривой И.И., От разнообразия молекулярных форм к функциональной специализации олигомерных белков. Никотиновый холинорецептор, Ацетилхолинэстераза и Na+, K+ -АТФаза// Лаборатория нервно-мышечной физиологии С.-Петербургского государственного университета// Цитология. 2004. Т.46. № 2. С.101
32. Зуева И.В., Семенов В.Е., Мухамедьяров М.А. / производные 6- метилурацила в качестве ингибиторов ацетилхолинэстеразы для лечения болезни Альцгеймера. Международный журнал риска и безопасности в медицине. 2015.
33. Казенов А.М., Маслова М.Н., Шалабодов А.Д. / Исследование активности Na/K-АТФазы в эритроцитах млекопитающих // Биохимия. 1984. Т.49 В.7. С. 1089-1095.
34. Коплатадзе К.В., Толмачева И.Г., Слащинин С.К., Алябьев Г.А., Фомина Ф.В., Аверченко И.Е., Хлуднева И.В., Бокиев Н.В., Закурдаева А.Д.,
// Избранные вопросы судебно-медицинской экспертизы. Хабаровск, 2020. №19. С. 73-75.
35. Литвиенко И.В Нарушения сна и памяти, ацетилхолин при некоторых нейродегенеративных заболеваниях, применение пролонгированной формы галантамина // Неврология, нейропсихиатрия, психосоматика. 2012. №2. С. 100-104.
36. Лобзин С.В., Соколова С.А., Налькин С.А., / Влияние дисфункции холинергической системы головного мозга на состояние когнитивных
функций // Вестник северо-Западного государственного медицинского университета. 2017. Т.9. C.53-58.
37. Петров К.А., Харламова А.Д., Никольский Е.Е., Холинэстеразы: Взгляд нейрофизиолога // Гены и Клетки. 2014. Т. 9. № 3-2. С. 160-167.
38. Северин, Е. С. Биохимия / под ред. Е. С. Северина - Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2014. с.768 - ISBN 978-5-9704-2786-6. - Текст: электронный
// ЭБС "Консультант студента": [сайт]. - URL: (дата обращения: 17.05.2022).
39. Ягодина Л.О. Применение метода Эллмана для определения кинетических параметров реакции, катализируемой Ацетилхолинэстеразой крыс // Вестник Казанского технологического университета. 2012. Т. 15. № 22. С. 241-244.
40. Яковлев В.А. Кинетика ферментативного катализа. Москва: Издательство «Наука», 1965. C. 247.
Похожие работы
Другие работы автора
НЕ НАШЛИ, ЧТО ИСКАЛИ? МОЖЕМ ПОМОЧЬ.
СТАТЬ ЗАКАЗЧИКОМ