Магистерская диссертация на тему "ТЮМГУ | Влияние антихолинэстеразных препаратов на перекисное окисление липидов и активность ферментов антиперекисной защиты в тканях крыс в условиях стресса, вызванного действием экстремальной физической нагрузки"

Работа на тему: Влияние антихолинэстеразных препаратов на перекисное окисление липидов и активность ферментов антиперекисной защиты в тканях крыс в условиях стресса, вызванного действием экстремальной физической нагрузки
Оценка: отлично.
Оригинальность работы на момент публикации 50+% на антиплагиат.ру.
Ниже прилагаю все данные для покупки.
https://studentu24.ru/list/suppliers/Anastasiya1---1326

Описание работы

МИНИСТЕРСТВО НАУКИ И ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования
«ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

ИНСТИТУТ БИОЛОГИИ
Кафедра анатомии и физиологии человека и животных

ВЫПУСКНАЯ КВАЛИФИКАЦИОННАЯ РАБОТА
магистерская диссертация
ВЛИЯНИЕ АНТИХОЛИНЭСТЕРАЗНЫХ ПРЕПАРАТОВ НА ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ И АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ АНТИПЕРЕКИСНОЙ ЗАЩИТЫ В ТКАНЯХ КРЫС В УСЛОВИЯХ СТРЕССА, ВЫЗВАННОГО ДЕЙСТВИЕМ ЭКСТРЕМАЛЬНОЙ ФИЗИЧЕСКОЙ НАГРУЗКИ

06.04.01 Биология Магистерская программа «Биотехнология»

Тюмень 2022

РЕФЕРАТ
с. 54, рис. 6, табл. 1, библ. 60.
Изучена активность различных ферментов антиоксидантной системы организма, а также концентрация маркеров перекисного окисления липидов в различных тканях крыс, подвергнутых стрессу и обработанных антихолинэстеразными препаратами прозерином и эзерином.
Ключевые слова: перекисное окисление липидов, активные формы кислорода, стресс, антихолинэстеразные препараты.

ОГЛАВЛЕНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ 4
ВВЕДЕНИЕ 5
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 7
1.1. АНТИПЕРЕКИСНАЯ ЗАЩИТА 7
1.2. АКТИВНЫЕ ФОРМЫ КИСЛОРОДА 8
1.3. КАТАЛАЗА 10
1.4. ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА 11
1.5. ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ 12
1.6. ДИЕНОВЫЕ КОНЪЮГАТЫ 14
1.7. МАЛОНОВЫЙ ДИАЛЬДЕГИД 15
1.8. СТРЕСС 16
1.9 ХОЛИНЭРГИЧЕСКАЯ СИСТЕМА 23
1.9. АЦЕТИЛХОЛИНЭСТРЕРАЗА И АНТИХОЛИНЭСТЕРАЗНЫЕ ПРЕПАРАТЫ 25
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 33
2.1. ОБЪЕКТ ИССЛЕДОВАНИЯ 33
1.2. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗЫ 33
1.3. ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ БЕЛКА МЕТОДОМ ЛОУРИ 34
1.4. ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ ДИЕНОВЫХ КОНЪЮГАТОВ 35
1.5. ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ МАЛОНОВОГО ДИАЛЬДЕГИДА 35
1.6. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ КАТАЛАЗЫ 36
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 38
ВЫВОДЫ 48
БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК 49

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ
CAT – каталаза
АКТГ – адренокортикотропный гормон АОС – антиоксидантная система
АФК – активные формы кислорода ГST – глутатион-S-трансфераза ГПО – глутатионпероксидаза
ДК – диеновые конъюгаты
МФК – митохондриальный ферментный комплекс ОВР – окислительно-восстановительная реакция ПОЛ – перекисное окисление липидов
СОД – супероксиддисмутаза СТГ – соматотропный гормон
ХДНБ – 1-хлор-2,4-динитробензол

ВВЕДЕНИЕ
При действии на организм различных патологических факторов происходит активация свободно-радикального окисления, которое, в свою очередь, является важнейшим компонентом защиты организма. В организме постоянно происходит выработка активных форм кислорода (АФК) [Активные формы …, с. 50-69]. Окисление биологических молекул происходит с образованием перекисных соединений, которые имеют негативные последствия для организма. Для предотвращения накопления токсичных кислородных радикалов, в организме имеется антиперекисная защита, которую составляют различные ферменты: каталаза, глутатион-S-трансфераза и супероксиддисмутаза. Быстрая активация данных ферментов помогает сохранять постоянство организма на должном уровне [Кормош, с. 29-35].
Благодаря изменению количества диеновых конъюгатов, являющихся первичным продуктом окисления высших жирных кислот, и малонового диальдегида - конечного продукта окисления, можно сделать выводы о повышение уровня перекисного окисления липидов, указывающего на ослабление антиоксидантной защиты [Crow, pp.1383-1393].
В связи с вышеизложенным нами была определена цель исследования: исследовать интенсивность перекисного окисления липидов и активность ферментов антиперекисной защиты в различных тканях крыс, подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразным препаратом.
Для реализации поставленной цели были решены следующие задачи:
1. Исследовать активность ферментов антиперекисной защиты организма: глутатион-S-трансферазы, каталазы и супероксиддисмутазы в различных тканях крыс (печень, почки, КБП), подвергнутых действию стресса и обработанных препаратами прозерином и эзерином.
2. Измерить количество первичных продуктов перекисного окисления жирных кислот: диеновых конъюгатов в различных тканях крыс (печень, почки, КБП), подвергнутых действию стресса и обработанные препаратами прозерином и эзерином.
3. Измерить количество конечных продуктов перекисного окисления жирных кислот: малонового диальдегида в различных тканях крыс (печень, почки, КБП), подвергнутых действию стресса и обработанных антихолинэстеразными препаратами прозерином и эзерином.
4. Обработать полученные данные, сделать выводы об активности ферментов антиперекисной защиты организма и об уровне изменения перекисного окисления липидов в исследуемых тканях различных опытных групп крыс.

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК
1. Boon E., Downs A., Marcey D. Proposed Mechanism of Catalase. Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Retrieved // Physiol Rev. 2007. №2. Pp. 35–38.
2. Chelikani P., Fita I., Loewen P.C. Diversity of structures and properties among catalases // CMLS Cellular and Molecular Life Sciences. 2004. Vol. 61. Pp. 192–208.
3. Cholinergic mechanism function and dysfunction / Silman I., Michaelson D.M., Fisher A. [et al] // London: CRCPress, 2004. 774 p.
4. Crow J.P. Catalytic antioxidants to treat amyotropic lateral sclerosis // Expert Opin Investig Drugs. 2006. Vol. 15, №11. Pp. 1383–1393.
5. Dunant Y., Gisiger V. Ultrafast and slow cholinergic transmission. Different involvement of acetylcholinesterase molecular forms // Molecules. 2017.
№22 (8). P. 1300.
6. Eaton D., Bammler T. Concise review of the glutathione S-transferases and their significance to toxicology // Toxicol Sci. 1999. №42. Pp. 156-164.
7. Hulme E.C., Birdsall N.J., Buckley N.J. Muscarinic receptor subtypes // Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 1990. Vol. 30. P. 633-673
8. Ighodaro О.М., Akinloye O.A. First line defence antioxidants-superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT) and glutathione peroxidase (GPX): Their fundamental role in the entire antioxidant defence grid // Alexandria Journal of Medicine. 2018. Vol. 54, №4. Pp. 287–293.
9. Moran M.A., Mufson E.J., Gomez-Ramos P. Colocalization of cholinesterases with beta amyloid protein in aged and Alzheimer's // Acta Neuropathologica. 1993. Vol. 85(4). P. 362-369.
10. Melov S. Animal models of oxidative stress, aging and therapeutic antioxidant interventions // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2003. Vol. 34. Pp. 1395–1400.
11. Superoxide dismutases: Dual roles in controlling ROS damage and regulating ROS signaling / Wang Y., Branicky R., Noл A., Hekimi S. // Journal of Cell
Biology. 2018. Vol. 217, № 6. Pp. 1915–1928.
12. Picciotto M.R., Higley M.J., Mineur Y.S. Acetylcholine as neuromodulator: cholinergic signaling shapes nervous system function and behavior
// Neuron. 2012. №76 (1). Pp. 116-129.
13. Presynaptic membrane receptors in acetylcholine release modulation in the neuromuscular synapse / J. Tomas, M. M. Santafe, N. Garcia [et al] // Journal of Neuroscience Research. 2014. Vol. 92 (5). P. 543-554.
14. Tsikas D. Assessment of lipid peroxidation by measuring malondialdehyde (MDA) and relatives in biological samples: Analytical and biological challenges // Analytical Biochemistry. 2017. Pp. 13–30.
15. Tougu V. Acetylcholinesterase: Mechanism of catalysis and inhibition. Areview // CurrMedChem. 2001. Vol.1. Pp. 155–170.
16. Zelko I.N., Mariani T.J., Folz R.J. Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene strucyures, evolution and expression // Free Radical Biology & Medicine. 2002. Vol. 33. № 3. Pp. 337–349.
17. Активные формы кислорода как система: значение в физиологии, патологии и естественном старении / Донцов В.И, Крутько В.Н., Мрикаев Б.М., Уханов С.В. // Труды ИСА РАН. 2006. Т 19. С. 50–69.
18. Александрова Э.Б. Процессы перекисного окисления липидов и показатели функций антиоксидантной системы при СВЧ-воздействии различной интенсивности / // Вестник новых медицинских технологий. 2014. №1. С. 1–7.
19. Биоантиоксиданты / Гудков С.В., Брусков В.И., Куликов А.В. [и др.]
// Альманах клинической медицины. 2014. №34. С. 61–65.
20. Биохимия человека: в 2-х томах, т.1., пер. с англ. /Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. //М.: Мир, 1993. 384 с.
21. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соровский образовательный журнал. 2000. Т. 6, №12. С. 13–19.
22. Владимиров Ю.А., Проскурнина Е.В Свободные радикалы и клеточная хемилюминесцинция // Успехи биологической химии. 2009. Т. 49. С.
1–49.
23. Влияние холодового стресса на интенсивность перекисного окисления липидов и антиоксидантную систему тканей экспериментальных животных / Шаповаленко Н.С., Доровских В.А., Коршунова Н.В. [и др.] // Бюллетень физиологии и патологии дыхания. 2011. №39. С. 22–25.
24. Волыхина В.Е., Шафрановская Е.В Супероксиддисмутазы: структура и свойства // Вестник ВГМУ. 2009. Т. 8, №4. С. 1–18.
25. Воскресенский О.Н., Левицкий А.П. Перекиси липидов в живом организме // Вопросы медицинской химии. 2003. Т. 16, №6. С. 563–583.
26. Габитова Д.М., Рыжикова В.О., Рыжикова М.А. Антиоксидантная защитная система организма // Башкирский химический журнал. 2006. Т 13, №2. С. 94–96.
27. Гаврилова О.А. особенности перекисного окисления липидов в норме и при некоторых патологических состояниях у детей // Acta biomedica scientifica. 2017. Т. 2, №4. С. 15–22.
28. Геворкян В.С. Геворкян И.С. Современные исследования воздействия различных стресс-факторов на крыс и мышей // Электронное научное издание Альманах Пространство и Время. 2017. Т. 15. №1. 9 с.
29. Гинзбург Е.Б., Соснова Е.А. Перекисное окисление липидов и развитие метаболического синдрома // Архив акушерства и гинекологии им В. Ф. Снегирева. 2015. №4. С. 36–37.
30. Доценко О.И. Активность системы глутатиона крови мышей, находящихся в условиях вибрационного стресса // Scientific Journal
«ScienceRise». 2015. №11. С. 39–46.
31. Доценко О.И., Доценко В.А., Мищенко А.М. Активность супероксиддисмутазы и каталазы в эритроцитах и некоторых тканях мышей в условиях низкочастотной вибрации // Физика живого. 2010. Т. 18, №1. С. 107– 113.
32. Зентов Н.К., Ланкин В.З., Меньщикова Е.Б. Окислительный стресс. Биохимические и патофизиологические аспекты. М: Наука. 2001. 340 с.
33. Изменение продуктов и субстратных составляющих перекисного окисления липидов в ткани печени на фоне холодовой нагрузки и введении непрямых мускаринчувствительных и никотинчувствительных холиномиметиков / Тиханов В.И., Лосев Н.А., Доровских В.А. [и др.] // Бюллетень. 2013. №50. С. 61–67.
34. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. Роль глутатиона, глутатионтрансферазы и глутаредоксина в регуляции редокс-зависимых процессов // Успехи биологической химии. 2014. Т. 54. С. 299–348.
35. Корик Е.О., Семак И.В. Окислительное повреждение глутатион-S- трансфераз печени крыс при взаимодействии с медью и билирубином // Вестник БГУ. 2008. Т. 2, №3. С. 42–47.
36. Кормош Н.Г. Физиологическая роль активных форм кислорода (субклеточный уровень) – взгляд клинициста // Российский биотерапевтический журнал. 2011. Т 10, № 4. С. 29–35.
37. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал. 1999. №1. С. 2–7.
38. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Система глутатиона: синтез, транспорт, глутатионтрансферазы, глутатионпероксидазы // Биомедицинская химия. 2009. Т. 55, №3. С. 255–277.
39. Латюшин Я.В., Павлова В.И., Мамылина Н.В. Динамика антиоксидантных ферментов в костном мозге животных на фоне коррекции церулоплазмином при действии эмоционально-болевого и гипокинетического стресса // Вестн. ЧГПУ. 2009. №12. С. 319–326.
40. Маханова Р.С. К вопросу изучения перекисного окисления липидов
// Известия Оренбургского государственного аграрного университета. 2011. Т.1, № 29–1. С.231–234.
41. Машковский М.Д. Лекарственные средства. М.: Новая волна, 2014. 1216 с.
42. Мещерягина И.А., Россик О.С. Способ применения антихолинестеразных препаратов в сочетании с методом прямой электростимуляции при нейропатиях периферических нервов // Бюллетень ВСНЦ СО РАМН. 2014. №3. С. 41–45.
43. Нейрохимия: учеб. пособие для вузов / Болдырев А.А., Ещенко Н.Д., Илюха В.А., Кяйвяряйнен Е.И. М.: Дрофа, 2010. 398 с.
44. Нестеров Ю.В., Чумакова А.С., Теплый Д.Л. Изменение активности супероксиддисмутазы, каталазы и свободнорадикальных процессов в легочной ткани крыс разного постнатального возраста при тепловом стрессе // Архангельский медицинский журнал. 2016. Т. 11, №2. С. 75–83.
45. Новиков В.Е., Левченкова О.С., Пожилова Е.В. Роль активных форм кислорода в физиологии и патологии клетки и их фармакологическая регуляция
// Научные обзоры. 2014. Т. 12, №4. С. 13–21.
46. Орехович В.Н. Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1997. 391 с.
47. Петров К.А., Харламова А.Д., Никольский Е.Е Холинэстеразы: взгляд нейрофизиолога // Гены & клетки. 2014. Т. 9, №3. С. 160–167.
48. Петров К.А., Харламова А.Д., Никольский Е.Е. Холинэстеразы: взгляд нейрофизиолога // Гены и клетки. 2014. Т. 9, № 3. С 160-167.
49. Писарева Ю.В., Власов М.Ю., Орлова Е.В. Влияние аллогенного гидроксиапатита на активность каталазы, уровень диеновых конъюгатов и малонового диальдегида у крыс // Вестник СамГУ – Естественнонаучная серия. 2012. №9. С. 217–226.
50. Пожилова Е.В. Активные формы кислорода в физиологии и патологии клеток // Вестник Смоленской государственной академии. 2015. Т. 14,
№2. С. 13–22.
51. Северин Е.С. Биохимия, 2-е изд., испр. М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. 784с.
52. Состояние антиоксидантных систем при различных патологических
состояниях организма / Бакуев М.М., Магомедов К.К., Шахбанов Р.К., Магомедов А.А. // Вестник ДГМА. 2012. №3. С.100–107.
53. Сравнение окислительной активности прозерина при кратковременной холодовой нагрузке in vivo и in vitro / Тиханов В.И., Лосев Н.А., Доровских В.А. [и др.] // Бюллетень физиологии и патологии дыхания. 2013. №49. С. 77–81.
54. Страйер Л. Биохимия: пер. с англ. в 3 т. Т. 3. М.: Мир, 1985. 400 с.
55. Сурина-Марышева Е.Ф. Интенсивность процессов перекисного окисления липидов при иммобилизационном стрессе // ЮУрГУ. 2008. №4. С. 86– 87.
56. Узбеков М.Г. Перекисное окисление липидов и антиоксидантные системы // Социальная и клиническая психиатрия. 2014. Т. 24, №4. С. 97–103.
57. Фархутдинов Р.Р. Свободнорадикальное окисление: мифы и реальность // Башкирский государственный медицинский университет. 2006. Т.1,
№1. С. 146–152.
58. Хныченко Л.К., Сапронов Н.С. Стресс и его роль в развитии патологических процессов // Научные обзоры. 2003. Т. 2, №3. С. 2–15.
59. Чанчаева Е.А., Айзаман Р.И., Герасев А.Д Современное представление об антиоксидантной системе организма человека // Экологическая физиология. 2013. №7. С. 50–58.
60. Чеснокова Н.П., Понукалина Е.В., Бизенкова М.Н. Молекулярно- клеточные механизмы инактивации свободных радикалов в биологических системах // Успехи современного естествознания. 2006. №7. С. 29–36.